5. proteinas clases

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  • 1. PROTEINAS

2. PROTENAS* Caractersticas Generales :- Adems de C, O e H, tienen tambin N (elemento que por tanto les caracteriza). Tambin pueden tener S, P, Fe y Cu. - Todas sonPOLMEROS DE AMINOCIDOS , unidos por enlaces peptdicos. - Son molculas de enorme tamao. - Forman ms del 50% en peso de la materia viva seca. 3. AMINOCIDOS Qumicamente estn formados por C, H, O y N. 4. AMINOCIDOS * Clasificacin: Existen 20 aa proteicos, se clasifican segn la polaridad de los grupos R: 5. AMINOCIDOS-Aminocidos Esenciales : no los podemos sintetizar, se incorporan con la dieta. En los auttrofos no hay. - Los animales contienen todos los aa esenciales - Los vegetales no contienen todos los aa esenciales (las vegetales). 6. Aminocidos no esenciales Aminocidos esenciales Alanina (Ala) Arginina (Arg) Asparragina(Asn) cidoAspartico (Asp)Cistena (Cys) cido Glutamico (Glu) Glutamina (Gln)Glicina (Gly)Prolina (Pro)Serina (Ser)Tirosina (Tyr) Histidina (His) Isoleucina ((Ile) Leucina (Leu)Lisina (Lys) Metionina (Met) Fenilalanina(Phe) Treosina (Thr) Triptfano (Trp)Valina (Val) 7. ENLACE PEPTDICO Se establece entre 2 aminocidos. Es un enlace covalente. El grupo amino libre de un extremo se llama N-terminal. El grupo carboxilo del otro extremo se denomina C-terminal. Dipptidos, Tripptidos,..., Oligopptidos y Polipptidos. Animacin Enlace Pepitico 8. http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/imagenes/protido/animapept.gif 9. RECUERDA 10. COMPLEJIDAD DE LAS PROTEINAS ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS 11. COMPLEJIDAD DE LAS PP 12. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS La estructura de cada protena es de gran importancia ya que de ella depende su actividad biolgica. Tiene carcter jerarquizado: * Estructura Primaria: Es la sucesin de aa que forman la cadena peptdica, empezando por el NH 2libre y hasta el ltimo COOH 13. ESTRUCTURA PRIMARIA 14. 15. 16.

  • hlice
    • Puentes de hidrgeno intracatenarios)
  • lmina u hoja
    • (Puentes de hidrgeno intercatenarios)

La Estructura Secundaria 17. Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962) 3,6 restos/ vuelta La hlice- 18. LA ALFA HLICE

    • Tiene una disposicin helicoidal , donde los R y los H del carbono alfa se disponen hacia el exterior de la hlice.
    • La hlice se estabiliza mediante puentes de hidrgeno.
    • Presenta una forma de cinta retorcida.

19. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS (3) * Estructura Secundaria: Es la disposicin que adopta en el espacio la estructura primaria para ser estable y se debe a los giros o plegamientos que sufren debido a la capacidad de rotacin del C . Dos tipos: 1.-hlice:la cadena polipeptdica se va enrollando en espiral sobre s misma. La estructura se mantiene gracias a los puentes de H intracatenarios entre el grupo NH de un enlace peptdico y el grupo C=O del 4 aa. 20. LaFERRITINAes la principal protena almacenadora de hierro en los vertebrados. Se encuentra principalmente en el hgado, bazo, mucosa intestinal y mdula sea . Una protena con solo hlices 21. ESTRUCTURA SECUNDARIA HOJA PLEGADA 22. Lmina (hoja) antiparalela 23. Lmina (hoja) paralela 24. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS (4) 2. Conformacin o Lmina Plegada: Conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre si estableciendo puentes deH intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en este enlace dndole gran estabilidad. Los C actan como puntos deplegamiento, quedando los R por encima y por debajo de la lmina. 25. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS* Estructura Terciaria:al alcanzarla ,adquiere su funcin. Es la forma tridimensional que adopta la protena en el espacio cuando las estructuras secundarias sufren superplegamientos o enrollamientos. Esta estructura en unas protenas es fibrilar (mantienen la estructura alargada, solo se retuercen ligeramente). Y en otras es globular (se pliega con forma esfrica).La estructura se mantiene gracias a varios tipos de enlaces. 26. 27. 28. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS* Estructura Cuaternaria: Aparece en protenas con varias cadenas polipeptdicas, y es la forma en que se agrupan para formar una sola molcula proteca. Se mantiene mediante enlaces dbiles. Queratina 29. Estructura terciaria: la hemoglobina ( 2 ) 30. 31. 32. 33. 34. 35. CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS 36. CLASIFICACIN 37. HOLOPROTEINAS 38. HETEROPROTEINAS 39. PROPIEDADES * Solubilidad La protena se rodea de una capa de agua que impide su unin con otras protenas y la precipitacin. 40. PROPIEDADES * Desnaturalizacin : es la prdida de la estructura de la protena, debida a la rotura de los enlaces que la mantienen. Nunca se rompen los enlaces peptdicos. Se produce por cambios en el pH, calor o salinidad. Pierde su funcionalidad. Si las condiciones que provocan la desnaturalizacin duran poco o son poco intensas esreversible. 41. Estructura terciaria: Desnaturalizacin: efecto de la temperatura 42. Desnaturalizacin: efecto del pH Mamfero El cido clorhdrico fabricado por las clulas parietales del estmago precipita la leche y aumenta su permanencia en el estmago facilitando su digestin 43. Placas amiloides en el cerebro en la enfermedad de Alzheimer Estructura terciaria: Desnaturalizacin 44. PROPIEDADES * Especificidad : es su propiedad ms caracterstica y puede ser de 2 niveles: - De funcin: una alteracin en la secuencia de aa puede alterar la estructura y por tanto la funcionalidad. - De especie: protenas exclusivas de especies, taxones, individuos... 45. FUNCIONES Debido a su enorme diversidad de estructuras pueden desempear muchas funciones.