B5 proteinas pdf1

  • Published on
    12-Jul-2015

  • View
    70.020

  • Download
    0

Embed Size (px)

Transcript

<ul><li><p>IES Pando - Oviedo Departamento de Biologa y Geologa J. L. Snchez Guilln</p></li><li><p>1-GENERALIDADES</p></li><li><p>Concepto: Las protenas se pueden definir como polmeros formados por la unin, mediante enlaces peptdicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminocidos.</p><p>Las protenas son macromolculasSon los compuestos ms abundantes en la materia vivaSon especficasA travs de ellas se expresa la informacin gentica</p></li><li><p>RESERVATRANSPORTEMOVIMIENTOHOMEOSTTICAENZIMTICAHORMONALINMUNOLGICAESTRUCTURALFUNCIONES</p></li><li><p>FUNCIONES DE LAS PROTENAS Enzimtica. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por molculas orgnicas. Las enzimas son las molculas que realizan esta funcin en los seres vivos. Todas las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son protenas. Homeosttica. Ciertas protenas mantienen el equilibrio osmtico del medio celular y extracelular. De reserva. En general las protenas no tienen funcin de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbmina del huevo, casena de la leche y gliadina del trigo. Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lpidos, como la seroalbmina. Ambas protenas se encuentran en la sangre. Las permeasas, molculas que realizan los intercambios entre la clula y el exterior, son tambin protenas. Estructural. Las protenas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen protenas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartlago, hueso- estn formadas, entre otras sustancias, por protenas. Movimiento. Actan como elementos esenciales en el movimiento. As, la actina y la miosina, protenas de las clulas musculares, son las responsables de la contraccin de la fibra muscular. Hormonal. Las hormonas son sustancias qumicas que regulan procesos vitales. Algunas protenas actan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentracin de la glucosa en la sangre. Inmunolgica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a los agentes patgenos, son protenas. </p></li><li><p>2- AMINOCIDOSSon las unidades estructurales que constituyen las protenas. Todos los aminocidos que se encuentran en las protenas, salvo la prolina, responden a la frmula general que se observa en la figura de la diapositiva siguiente. </p></li><li><p>Frmula general de un aminocido biolgico</p></li><li><p>CCNOOHHRH2Diastereoisomera de los aminocidos biolgicos.</p><p>En todos los aminocidos biolgicos, excepto en la glicocola, el carbono alfa es asimtrico por lo que podra haber una forma D y una L. En los seres vivos slo existe la L.</p><p>CCOOHHRNH2L aminocidoD aminocido</p></li><li><p>CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOSEn funcin de sus caractersticas qumicas de sus restos R, los aminocidos se clasifican en:Grupo I Aminocidos apolares. Aminocidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no poseen cargas elctricas en R al tener en l largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminocidos, si estn en gran abundancia en una protena, la hacen insoluble en agua.</p><p>Grupo II.Aminocidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una protena los tiene en abundancia ser soluble en agua.Grupo III Aminocidos polares cidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminocidos que tienen ms de un grupo carboxilo. En las protenas, si el pH es bsico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.Grupo IV Aminocidos polares bsicos. Son aquellos aminocidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las protenas, estos grupos amino, si el pH es cido o neutro, estn cargados positivamente. </p></li><li><p>H2OH3O+Los aminocidos polares cidos, aminocidos del grupo III, tienen el resto R ionizado, cargado con una carga negativa, cuando estn en medio neutro o bsico. Esto aporta cargas negativas a las protenas en las que se encuentran.</p></li><li><p>H2OOH-Los aminocidos polares bsicos, aminocidos del grupo IV, tienen el resto R ionizado, cargado con una carga positiva, cuando estn en medio neutro o cido. Esto aporta cargas positivas a las protenas en las que se encuentran.</p></li><li><p>Alanina-AlaLeucina-LeuValina-ValIsoleucina-IleFenilalanina-PheMetionina-MetAminocidos del Grupo I (apolares)Prolina-ProTriptfano-Trp</p></li><li><p>Glicocola-GlyAminocidos del Grupo II (polares no ionizables)COOHH2N C CH2 SHHCOOHH2N C CH2 CH2-CHONH2Serina-SerTreonina-TrpTirosina-TyrAsparragina-AsnCistena-CysGlutamina-Gln</p></li><li><p>Aminocidos del Grupo III (polares ionizables cidos)Aminocidos del Grupo IV (polares ionizables bsicos)Asprtico-AspGlutmico-GluHistidina-HisArginina-ArgLisina-Lys</p></li><li><p>3- EL ENLACE PEPTDICOCuando reaccionan el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro ambos aminocidos quedan unidos mediante un enlace peptdico. Se trata de una reaccin de condensacin en la que se produce una amida y una molcula de agua. La sustancia que resulta de la unin es un dipptido. </p></li><li><p>H N C C O HHR1HOH N C C O HHR2HO+H N C C HR1HO N C C O HHR2HOH2OReaccin de formacin del enlace peptdicoAminocido 1Aminocido 2dipptido</p></li><li><p>H N C C HR1HO N C C O HHR2HOamidaAmida constituida al unirse el grupo carboxilo de un aminocido con el grupo amino del siguiente.Es de destacar que al primer aminocido le queda libre el grupo amino y al segundo le queda libre el carboxilo. Estos sern los extremos amino terminal (H o H2N) y carboxilo terminal (OH o -COOH) de toda cadena proteica. </p></li><li><p>Reaccin de formacin del enlace peptdico (animacin)Aminocido 1Aminocido 2</p></li><li><p>H N C C HR1HO N C C O HHR2HOReaccin de formacin del enlace peptdico (animacin)H2Odipptido</p></li><li><p>HEl enlace peptdico es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como un doble enlace y no permite el giro.NNHHHOCCCCR1OR2NOSS</p></li><li><p>HLos tomos unidos al carbono y al nitrgeno que forman el enlace peptdico estn todos en un mismo plano.NNHHHOCCCCR1OR2</p></li><li><p>. y a unas distancias y ngulos caractersticos.H1.53 1.32 1.23 114120120H1 120H1.47 1101.53 123123114H1.32 1.47 120H1.53 1.32 1.23 1141 120120110</p></li><li><p>La cadena polipeptdica est formada por la serie de tomos NCCNCCNCCNCCNCCN unidos entre s y, unidos a los tomes de esta cadena, estn los dems grupos o tomos de la molcula.</p></li><li><p>Disposicin de los tomos en una cadena polipeptdica.</p></li><li><p>El hecho de que los tomos unidos al C y al N que forman el enlace peptdico estn todos en un mismo plano y a unas distancias y ngulos caractersticos impone determinadas restricciones a la forma que adquirir en el espacio de la cadena polipeptdica.</p></li><li><p>4- PPTIDOSLa unin de dos o ms aminocidos (aa) hasta un mximo de 100 mediante enlaces peptdicos da lugar a los pptidos.</p><p> 2 aa Dipptido 3 aa Tripptido de 4 a 10 aa Oligopptido de 10 a 100 aa Polipptido</p><p>A partir de 100 aminocidos la sustancia recibe el nombre de protena propiamente dicha.</p></li><li><p>Secuencia o estructura primaria de la insulina humana. La insulina est formada por dos cadenas peptdicas de 21 y 30 aminocidos unidas mediante enlaces disulfuro.Cadena ACadena B</p></li><li><p>Forma tridimensional de las cadenas peptdicas de la insulina.</p></li><li><p>Clulas productoras de insulina en el pncreas.</p></li><li><p>El glucagn es un pequeo pptido de funcin similar a la insulina y segregado tambin por el pncreas.</p></li><li><p>Oxitocina (9 aa) esta sustancia es la hormona que produce las contracciones del tero durante el parto.</p></li><li><p>5- ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS</p></li><li><p>Las molculas proteicas estn formadas, generalmente, por miles de tomos y su estructura es compleja y difcil de diferenciar, sobre todo en un modelo como ste en el que los cientos de tomos que lo forman se han representado por esferas (bolas).</p></li><li><p>En este modelo de bolas y bastones cada tomo se representa mediante un color (blanco:H; gris=C; rojo=O; azul=N; y amarillo=S).</p></li><li><p>En esta modelizacin no se han representado los tomos, slo se ha representado la cadena polipeptdica y las cadenas de los restos R.La estructura es muy difcil de apreciar</p></li><li><p>La estructura compleja de una protena se empieza ya a apreciar si representamos nicamente la cadena NCCNCCNCCNCCN.. Vemos una serie de estructuras helicoidales replegadas.</p></li><li><p>En este modelo de cintas se aprecian mejor las hlices alfa.</p></li><li><p>Vemos, pues, que la compleja estructura de las protenas es preciso estudiarla a diferentes niveles:</p><p> Nivel o estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria</p></li><li><p>5a- ESTRUCTURA PRIMARIALa estructura primaria. Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminocidos de una protena. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la funcin de la protenaLa alteracin de la estructura primaria por eliminacin, adicin o intercambio de los aminocidos puede cambiar la configuracin general de una protena y dar lugar a una protena diferente. </p><p>En toda cadena polipeptdica, el primer aminocido, aminocido amino terminal, va a tener el grupo amino libre (se indica mediante una H), y el ltimo aminocido, carboxilo terminal, tendr libre el grupo carboxilo, lo que se indica mediante un OH.H-Gly- His- Pro- Val- Leu- His- His- His- His- Pro- Val-OHVeamos la estructura primaria de un pptido</p></li><li><p>H-Met-Ala-Pro-Val-Leu-Ile-Phe-Thr-Trp-Cys-Asp-Asp-Glu-Lys-Arg-Leu-Ile-Phe-Thr-Tyr-OH 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20Los extremos amino terminal y carboxilo terminal definen cmo estarn unidos los aminocidos de una protena. As, los aminocidos 10 y 11 de esta cadena estar unidos como se indica en el esquemaEstar unido el grupo amino de la Cys (cistena) con el grupo carboxilo del Asp (asprtico) .</p></li><li><p>Estructura primaria de la insulina. En negro enlaces disulfuro.La insulina es una hormona pancretica que regula la homeostasis de la glucosa. Est formada por dos cadenas peptdicas de 21 y 30 aminocidos en el siguiente orden o secuencia. No se han indicado los extremos amino terminal y carboxilo terminal de cada cadena.30B21A1B1A</p></li><li><p>Diferencias en la estructura primaria de la insulina en diferentes especies.</p></li><li><p>5b- ESTRUCTURA SECUNDARIALas caractersticas de los enlaces peptdicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las protenas adopten una determinada estructura secundaria. Esta pueden ser:</p><p> En hlice alfa En conformacin beta o lmina beta. Sin estructura secundaria: zonas irregulares</p></li><li><p>La cadena que forman los tomos ..NCCNCCNCCN.. que constituye el esqueleto bsico de la molcula proteica forma una superestructura compleja constituida por zonas con conformaciones caractersticas.</p></li><li><p>1- Fragmento en hlice alfa.2- Fragmento en conformacin beta.3- Puentes de hidrgeno.4- Enlaces o puentes disulfuro.5- Zona irregular.Esta cadena va a poder disponerse en el espacio en diferentes conformaciones que constituyen las estructuras de orden superior a la primaria.</p></li><li><p>Al representar la cadena proteica en un modelo de cintas (cartoons) se distinguen hlices alfa, lminas beta o conformaciones beta y zonas sin ninguna disposicin caracterstica: zonas irregulares.Hlice alfaLmina betaZona irregular</p></li><li><p>Las hlices son la forma ms simple y comn. En este tipo de estructura la molcula adopta una disposicin helicoidal, los restos (R) de los aminocidos y los H del carbono alfa se sitan hacia el exterior de la hlice y cada 3,6 aminocidos sta da una vuelta completa. La hlice se estabiliza al establecerse enlaces de hidrgeno entre el grupo N-H de un aminocido n y el grupo C=O del situado n+4 por debajo de l en la hlice. Todo esto permite que los restos R queden hacia fuera de la hlice.Las hlices alfa suelen representarse como cintas retorcidas. </p></li><li><p>En las hlices la cadena NCCNCCNCCNCCNCCN forma una hlice dextrgira (que gira a la derecha en el sentido de la agujas del reloj) y cada 3.6 aminocidos la hlice da una vuelta completa.</p></li><li><p>Hlice : la estabilidad de la estructura se consigue mediante enlaces de hidrgeno entre el grupo &gt;C=O y el grupo &gt;N-H del cuarto aminocido situado por debajo en cada vuelta.Enlaces de hidrgeno</p></li><li><p>hlice alfaCada color representa un aminocido.</p></li><li><p>Numerosas hlices alfa en esta estructura proteica</p></li><li><p>La conformacin . Se origina cuando la molcula proteica, o una parte de la molcula, adoptan una disposicin en zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposicin en paralelo de varias cadenas con esta conformacin, cadenas que pueden pertenecer a protenas diferentes o ser partes de una misma molcula. De esta manera pueden establecerse puentes de hidrgeno entre grupos C=O y -N-H. Los restos van quedando alternativamente a un lado y a otro de la cadena. No obstante, si la molcula presenta prximos entre s restos muy voluminosos o con las mismas cargas elctricas se desestabilizar. </p></li><li><p>Conformaciones antiparalelas. Obsrvese cmo se establecen los enlaces de hidrgeno (lneas de puntos) entre grupos C=O de una cadena y grupos N-H de otra.</p></li><li><p>Lminas beta en su representacin usual (flechas amarillas). En rojo los enlaces de hidrgeno</p></li><li><p>En esta representacin de una molcula proteica se observan: hlices alfa conformaciones beta , tambin llamadas hojas beta y lminas beta y zonas irregulareshlices alfaLmina betazonas irregulares</p></li><li><p>5c ESTRUCTURA TERCIARIALa molcula proteica, segn las condiciones fisicoqumicas del medio, se pliega y repliega en el espacio adoptando una forma especial y caractersticas. Esta forma es la estructura terciaria. Esta puede ser muy diversa, pero en general distinguiremos dos formas bsicas: FibrosaGlobular</p></li><li><p>Centro activoEstructura terciaria</p><p>La estructura terciaria es la forma que tiene la molcula en el espacio.</p><p>De la forma de la molcula proteica va a depender la funcin, pues la forma va a determinar el centro activo, zona de la que depende la funcin.</p></li><li><p>De la forma de una protena depende su funcin.Su alteracin recibe el nombre de desnaturali-zacinLa desnaturali-zacin puede producirse sobre todo por el calor y por la adicin de cidos y bases fuertes y ser o no permanente: renaturalizacin.</p><p>(estructura terciaria de la mioglobina) </p></li><li><p> Variedades de estructura terciaria: fibrosa (colgeno).Bsicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular, aunque muchos autores consideran que las protenas filamentosas son protenas que carecen de estructura terciaria.Las protenas con conformacin filamentosa suelen tener funcin estructural, de proteccin o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. </p><p>Por ejemplo, tienen esta conformacin: la beta-queratina, el colgeno y la elastina.</p></li><li><p>Estructura terciaria globular: mioglobina.Las protenas con conformacin globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las protenas de membrana y muchas protenas con funcin transportadora.Las protenas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hlices y conformaciones beta, pero las conformaciones beta suelen disponerse en la periferia y las hlices alfa en el centro de la molcula. </p></li><li><p>Estructura terciaria de una protena de la membrana celular. Las hlices alfa se han representado como cilindros. Estos estn entrelazados por zonas irregulares.</p><p>La extrema complejidad de la estructu...</p></li></ul>