Carnea Si Modificarile Ei Dupa Sacrificare

  • Published on
    22-Feb-2018

  • View
    218

  • Download
    0

Embed Size (px)

Transcript

<ul><li><p>7/24/2019 Carnea Si Modificarile Ei Dupa Sacrificare</p><p> 1/21</p><p>TEMA: Structura i compoziia chimic a esutului osos</p><p>Oasele formeaz scheletul animalelor vertebrate, masa acestora n raport cu grutatea viea animalului constituie:</p><p>10,0 15,0% pentru bovine de 10 !"0#g$11,51!,5% pentru bovine de !"0 &amp;!0 #g$',011,0% pentru bovine de !&amp;0 50 #g(a ovine procentul de oase reprezint ntre ) 1*% n func+ie de ras, iar la porcine ntre</p><p>5 % la rasele de grsime i * '% la rasele de carne-ac raportrile se fac la carcas, procentul de oase sa gsit a fi de !&amp;," !&amp;,5% la</p><p>bovine n v.rst de 1,5 ! ani i stare de ngrare medie i peste medie i !0,! !0 5% la bovinen v.rst de 5 * ani i stare de ngrare peste medie</p><p>(a porcine, randamentul n oase, raportat la carcas, reprezint / 11,% la cele degrsime i 1",)% la cele de carne</p><p>(a ovine, randamentul n oase, raportat la carcas, reprezint !",)% la cele de categoria</p><p> i &amp;!,&amp;% la cele de categoria a a</p><p>1.STRUCTURA ESUTULU !S!S</p><p>2esutul osos este un +esut con3unctiv dur deoarece substan+a intersti+ial este impregnatcu sruri minerale de calciu i fosfor 2esutul osos se prezint sub dou forme diferite compact i</p><p>spongios.</p><p>4n sec+iune transversal, osul compact prezint sisteme lamelare lamele osoase6,dispuse concentric fat de lumenul unui canal Havers.7umrul de canale 8avers9cm!este de 515 ceste canale au diametrul de 100 "00;, iar numrul lamelelor osoase ce le ncon3oarvariaz ntre 5 i &amp;0</p><p>4n grosimea lamelelor sau ntre ele se gsesc cavit+i numite osteoplaste, care prezintramifica+ii numite canalicule osoase n osteoplaste se gsesc celule osoase osteocite</p><p> sistemul osos fundamental intern, care delimiteazcavitatea medular la oasele tubulare6</p><p>2esutul osos spongios se gsete n epifizele e?tremit+ile6 oaselor lungi, n centrul</p><p>oaselor scurte i n stratul mi3lociu a&gt; oaselor late </p></li><li><p>7/24/2019 Carnea Si Modificarile Ei Dupa Sacrificare</p><p> 2/21</p><p>10%6, carbonatul de calciu 10,!1%6, fosfatul de magneziu 1,05%6, clorura de sodiu 1,1*%6,alte sruri 1,05%6</p><p>Aaportul @a9B C !,1) iar raportul B97 C &amp;,*Drsimea din oase e?tras prin autoclavarea oaselor &amp; &amp;,bar6 reprezint "!% din</p><p>total grsime con+inutOsul proaspt con+ine i enzime fosfonlaze, fosfataz alcalin, peptidaze6 i vitaminele</p><p>, -, @ Oasele tubulare con+in i mduv bogat n grsimi neutre lecitin, fier@ompozi+ia chimic a diferitelor oase de porc i vit este artat n tabele</p><p>Compoziia chimic a oaselor 'e porci(e</p><p>Eelul oaselor Borcine de carne</p><p>Drsime % Broteine, % @enu, % p, %</p><p>Omoplat 1",1 !, &amp;5,5 !&amp;,)Oasele</p><p>bazinului!, 1),5 !), !,&amp;</p><p>Fertebrele g.tului 1",' !0, !),' &amp;5, dorsale !0,) !1," !5," &amp;!,"</p><p> sacrale 15,) !0,' &amp;5,&amp; !),0Eemur !!," 1,! &amp;", !",)8umerus !," 1*, &amp;1," !",Aadius !0, 1',&amp; &amp;5,* !","</p><p>Compoziia chimic me'ie a oaselor 'e )o*i(e</p><p>Eelul oaselor p, % </p></li><li><p>7/24/2019 Carnea Si Modificarile Ei Dupa Sacrificare</p><p> 3/21</p><p>Caracteristicile +rsimii 'i( oase</p><p>ndicatorul Drsime din oase cu configura+iecomple?</p><p>Bunct de topire, G@ ""Bunct de solidificare, G@ &amp;)ndice de refrac+ie la !0 G@ 1 ,"*'ndice de iod "&amp;ndice de saponificare 1'" 1')cid stearic, % 1'!1cid palmitic, % !0!1cid oleic H linoleic, % 5&amp;5'cid miristic, % 1,'1cid rniristoleic, % 1,!'</p><p>cid palmitoleic, % 5,5*cid arahidonic, % 0,5</p></li><li><p>7/24/2019 Carnea Si Modificarile Ei Dupa Sacrificare</p><p> 4/21</p><p>TEMA: Tra(s,ormrile postsacri,icare ale muchiului</p><p>1. Co(si'eraii +e(erale</p><p>@a orice +esut viu, +esutul muscular are nevoie de energie 4n stare de repaus, energiaeste necesar men+inerii homoestazei, necesarul de energie cresc.nd considerabil atunci c.ndmuchiul ndeplinete func+ia sa fiziologic contrac+ia generatoarea de micare</p><p>Aela+iile muchiului in vivocu mediul ncon3urtor sunt asigurate de: vasele sanguine i s.ngele care aduc nutrien+ii i o?igenul necesar o?idrilor i</p><p>evacueaz deeurile metabolice, fiind n acelai timp transportor de informa+ii sub formamesagerilor chimici$</p><p> nervii care transmit n dou sensuri informa+iile ntre sistemul nervos central imuchi, sub forma impulsului nervos$</p><p> tendoanele i aponevrozele, care asigur legturile mecanicentre muchi i oase-up sacrificarea animalului, prin ntreruperea circula+iei sanguine s.n3erare6,</p><p>structurile vii ale muchiului continu s func+ioneze pentru un anumit timp n vederea ob+ineriihomeostaziei ctivitatea fibrei musculare depinde acum de Iezervele sale energetice capabile sregenereze =B glicogen i fosfocreatin.6 Ja ntreruperea alimentrii cu o?igen, calea desintez a =B prin ciclul Krebs i bsforilare o?idativ este anulat, iar degradarea glicogenului pecalea netabolismului anaerob va conduce la producerea de acid lactic i 8H</p><p>". TRA-S!RM&amp;RLE CARE AU L!C /-ESUTUL MUSCULAR #!STSACRCARE /- ETA#A 0E R0TATE</p><p>ceste transformri biochimice se refer la:degradarea compuilor macroergici =B i B@6 precum i a 3licogenului$</p><p> evolu+ia p8ului ca o consecin+ n principal a glicolizei anaerobe fi, corelat cuaceasta, modificarea activit+ii =Bazice i a nivelului de @a!L din eticul u m sarcoplasmatic$</p><p>formarea comple?ului actomiozinic i, corelat cu aceasta, modiicarea unor propriet+imecanice ale muchiului$</p><p>- modificarea capacit+ii de re+inere a apei$ formarea de 78&amp;i mbunt+irea aromei</p><p>".1. E2!LUA p%3ului #!STSACRCAREMvolu+ia p8ului postsacrificare se caracterizeaz prin: viteza de scdere a p8ului$ amplitudinea scderii p8uluiViteza de scdere a pH-ului. Mste direct propor+ional cu activitatea hidroliz a =B,</p><p>adic cu activitatea =Bazic a muchiului Brincipala activitate =Bazic este cea miozinic,dar e?ist i =Baza sarcoplasmatic, =Baza mitocondrial i =Baza din reticulumsarcoplasmatic</p><p>ctivitatea miozinei =Bazei este sub dependenta ionilor de @a!Hdin sarcoplasm, ianume miozin=Baza este activat la un nivei de @a de 10N n mod normal, nivelul de @a!H</p><p>din sarcoplasm @a!H liber6 este men+inut la valori de P 1fQ* prin activitatea reticulumsarcoplasmatic, gra+ie unui proces de transport activ pomp de @a!H6, pentru care energia estefurnizat de =B cest transport de @a este posibil at.ta timp c.t e?ist =B n muchi -acnivelul de @a!H sarcoplasmatic crete foarte mult, miozin=Baza este puternic activat i n</p><p>consecin+ glicogenoliza este accelerat cazul crnurilor B</p></li><li><p>7/24/2019 Carnea Si Modificarile Ei Dupa Sacrificare</p><p> 5/21</p><p>Aezult c reticulum sarcoplasmatic este mai pu+in eficace n cazul porcinelorsacrificate n condi+ii de stres, deoarece temperatura muscular este superioar cefei normale i,deci, se poate produce o acidoz metabolic, deci o scdere a p8ului muscular in vivo.</p><p>M?ist i cazuri de defect congenital al reiculumului sarcoplasmatic, n care caz are loco eliberare masiv de @a!Hi activarea =Bazei miofibrilare miozin =Baza6 se traduce in vivo</p><p>prin hipertermie malign, iar postsacrificare printro scdere e?trem de rapid a p8ului cazul</p><p>porcinelor sensibile la halotan6Fiteza de glicoliz este corelat i cu tipul de muchi, fiind mai mare n Longissimusdorsi considerat muchi alb6 n compara+ie cuedus abdominis considerat muchi rou6 </p></li><li><p>7/24/2019 Carnea Si Modificarile Ei Dupa Sacrificare</p><p> 6/21</p><p> capacitatea tampon a +esutului muscular care, la r.ndul su, este n func+ie decaracteristicile metabolice ale muchiului: muchii albi au o capacitate de tamponare maimare dec.t cei roii$ capacitatea de tamponare este propor+ional cu cantitatea de acidlactic produs, respectiv cu cantitatea de glicogen degradat,</p><p> rezervele de glicogen n momentul sacrificrii i mai precis de poten+ialul glicoliticcare se determin cu rela+ia</p><p>B@ C ! glicogen6 H glucozoB6 H acid lactic6Sn poten+ial glicolitic mic n momentul sacrificrii conduce la crnuri -E- iarpoten+ialul glicolitic ridicat conduce la crnuri Ba stres dec.t muchii roiirapizi care au un</p><p>poten+ial glicolitic mare uchii albirapizi vor fi cei mai afecta+i de stres, deoarece caleametabolic de regenerare a =B este n principal glicogenoliza, capacitatea aerobic a celulelorfiind foarte rapid depit n acest caz, diminuarea rezervelor de glicogen se traduce printroamplitudine mai mic a scderii p8ului, ceea ce poate conduce la crnuri -E- -in contr,stresul care conduce la creterea temperaturii musculare va conduce la intensificareaglicogenolizei postsacrificare, consecin+a fund ob+inerea de crnuri e?sudative ceast situa+ie</p><p>privete n principal muchii profunzi ai carcasei de porc care se rcesc mai greu la refrigerare</p></li><li><p>7/24/2019 Carnea Si Modificarile Ei Dupa Sacrificare</p><p> 7/21</p><p>".5. M!0CAREA CA#ACT&amp; 0E RE-ERE A A#E@apacitatea de re+inere a apei de ctre carne este o caracteristic portant deoarece</p><p>influen+eaz pierderile n greutate la refrigerare, tratament mic i suculenta produsului tratattermic, n +esutul muscular, apa este prezent &amp; dou forme ap legat i ap liber @irca 50% dinapa total a +esutului muscular / *5%6 este legat de proteinele miofibnare prin legturi dehidrogen i nu este afectat de varia+ii ale capacit+ii de re+inere a apei pa liber este n parte</p><p>imobilizat prin efect steric n structura miofibrilar, iar restul de ap liber este re+inut prinfor+e capilare@apacitatea de re+inere a apei este afectat numai de apa liber i este influen+at n</p><p>mare msur de structura proteinelor, iar dintre factorii care influen+eaz structura proteinelorintereseaz:</p><p>diminuarea p8ului postsacrificare$ unirea filamentelor sub+iri de actin6 de cele groase de miozin6 care are loc n</p><p>timpul rigidit+ii musculare postsacrificaren acest conte?t trebuie s avem n vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale, a</p><p>cror sarcin electric net depinde de p8 -ac p8ul scade i se apropie de punctulizoelectric al proteinelor structurale, sarcina electric net a proteinelor se diminueaz i</p><p>antreneaz o scdere a capacit+ii de re+inere a apei p8, este 5,&amp; i acest p8 este foarte apropiatde p8ul normal al crnii la finele rigidit+ii6 Be de alt parte, scderea p8ului antreneaz omodificare de conforma+ie a structurii proteice, spa+iile dintre moleculele proteice se micoreaz,muchiul cpt.nd o structur NnchisN care antreneaz iari o diminuare a capacit+ii dere+inere a apei -ac p8ul se ndeprteaz de p8T proteinele devin ncrcate electric pozitivsau negativ6, spa+iile dintre moleculele proteice se mresc, ceea ce antreneaz o cretere acapacit+ii de re+inere a apei</p><p>n concluzie, capacitatea de re+inere a apei depinde de p8ul ultim atins de carne @u c.tacest p8 este mai ridicat cu a.t capacitatea de re+inere a apei este mai mare Fiteza de atingere a</p><p>p8ului ultim influen+eaz, de asemenea, capacitatea de legare a apei -ac scderea p8uluieste rapid p81hP ,06 n timp ce musculatura i men+ine o temperatur mai mare de &amp;5 G@, areloc o denaturare a proteinelor miofibrilare i modificarea conforma+iei moleculei de actomiozinBrin precipitarea proteinelor sarcopasmatice peste cele miofibrilare se mascheaz gruprile care</p><p>particip la fi?area moleculelor de ap, ceea ce diminueaz capacitatea de re+inere a apein cazul scderii rapide a p8uiui are loc i o fi?are a @a !H i g!H de proteinele</p><p>miofibrilare cu formare de pun+i intermoleculare inter lan+uri polipeptidece6, ceea ce antreneazo diminuare suplimentar a capacit+ii de re+inere a apei</p><p>(a nivel de sarcomer, e?pulzarea apei dintre filamentele sub+iri i groase este e?plicatastfel: n cursul instalrii rigidit+ii musculare ca o consecin+ a dispari+iei =B, se formeazcomple?ul actomiozinic prin fi?area filamentelor sub+iri de actin de filamentele groase demiozin ceast fi?are se caracterizeaz printro scurtare a sarcomerului, ceea ce provoac o</p><p>e?pulzare a apei intermiofibrilare i apoi e?tracelulare @ontrac+ia miofibrilelor i deci asarcomerului este cu at.t mai mare cu c.t p8ul este mai sczut i temperatura mai ridicat Snacelai tip de contrac+ie e?ist i n timpul tratamentului termic al crnii n care este implicat i+esutul con3uctiv</p><p>Brin scderea p8ului i instalarea rigidit+ii se antreneaz o reducere de "0% avolumului miofibrilar</p><p>Buterea de re+inere a apei este influen+at i de tipul de muchi stfel, muchii roii nstare crud6 au o capacitate de re+inere a apei mai mare dec.t cei albi, diferen+ ce se pune peseama diferen+elor de p8 ntre cele dou tipuri de muchi, varia+iilor n ceea ce privete</p><p>propriet+ile de legare a apei de ctre proteine i diferen+elor de microstructur muscular</p></li><li><p>7/24/2019 Carnea Si Modificarile Ei Dupa Sacrificare</p><p> 8/21</p><p>5. MATURAREA C&amp;R-</p><p>aturarea ncepe o dat cu rezolu+ia terminarea6 rigidit+ii i este caracterizat de doiparametri1vitez i intensitate ceti doi parametru sunt influen+a+i de faeton biologici itehnologici</p><p>aturarea crnii se realizeaz prin dou mecanisme dependente de temperatur i care</p><p>ac+ioneaz smergetic: mecanismul enzimatic$ mecanismul fizicochimic</p><p>5.1. MECA-SMUL E-$MATCecanismul enzimatic implic participarea enzimelor proteolitice intracelulare care</p><p>pot fi: proteinaze neutre activate de @a!L denumite i calpame i care sunt active la p8</p><p>neutru$ proteinaze lizozomiale catepsine U, -, (, 86 care sunt active la p8 C " </p><p>domeniul de p8 poate fi ns i mai larg6$</p><p> proteinaze cunoscute i sub denumirea deprosom, proteasom, macropa99&gt;, respectivcomplex muiticatalittc</p><p>E(zimele proteotitice 'i( ,i)ra muscularBroteaze musculare Mnzime (ocalizare -omeniu de p8</p><p>pentru ac+iuneEactori dereglare</p><p>@alpaine @alpaina @alpaina @alpaina </p><p>@itosol ,5),0*,0*,0*,5</p><p>p8@a!H inhibitori</p><p>@atepsine @atepsina U@atepsina -@atepsina 8@atepsina (</p><p>(izozomi &amp;,0,0!,5",55,0 *,0&amp;,0,0</p><p> Dradul deeliberare dinlizozomi nhibitori</p><p>Broteasom prosom,macropain, sistemcomple?multifunc+ional6</p><p>Broteinaze serinicetip tripsinBroteinaze serinicealcalineBroteinaze neutretiolice</p><p>@ftosol,510,5</p><p>,0),0</p><p>*,0 ',0</p><p>p8</p><p> nhibitori</p><p>#roteinaze neutre activate de Ca2+ (calpainele) </p></li><li><p>7/24/2019 Carnea Si Modificarile Ei Dupa Sacrificare</p><p> 9/21</p><p>dependent de p8 (a p8C*,0, circa )5% din calpaine sunt comple?ate de inhibitori, iar pemsur ce p8ul scade, comple?area se reduce la p8C5,5 se comple?eaz numai &amp;% din nivelulini+ial de calpaine6</p><p>-eci, n timpul transformrii muchiului n carne, propor+ia de calpaina liber activatcrete de la 15 la '*% din totalul de calpaina activat</p><p>@alpainele libere activate pot hidroliza inhibitorul calpastatina6 care astfel i pierde</p><p>capacitatea de comple?are, la !" h postsacrificare nivelul de calpastatin nehidrolizatreprezent.nd - &amp;0% din valoarea ini+ial@alpainele libere realizeaz i frgezirea crnii prin ac+iunea lor asupra sistemului</p><p>miofibrilar i sarcoplasmaic Be msur ce p8ul scade, activitatea proteolitica a calpainelor sediminueaz fiind minim a p8 / 5,5 calpainele se inactiveaz datorit acidit+ii6</p><p>vem deci de a face cu o situa+ie contradictorie: p8ul sczut favorizeaz nivelul decalpaine libere, dar n acelai timp reduce activitatea lor v.nd n vedere c p8ul optim deac+iune al calpainelor este R ,5, rezult c aceste enzime au ac+iune proteolitica n primele ore</p><p>postsacrificare ale crnii cu acidifiere normal, ele ac+ion.nd mai eficient n cazul crnurilor-E-</p><p>@alpainele degradeaz troponina =, desmina localizat circular la discul V6 i mai pu+in</p><p>actinina, troponina l i titina aconectina6 Brin degradarea troponinei = sau pus n eviden+dou proteine cu mas molecular &amp;0 K- i respectiv !* K- (a degradarea aconectinei </p><p>protein filamentoas care leag filamentele sub+iri de linia V i pozi+ioneaz filamentele groasen centrul sarcomerului i care are mas molecular de !,)00 K-, se pune n libertate W&amp;conectina masa molecular !,100 K-6 i un peptid cu masa m...</p></li></ul>