METABOLISMO DE LAS PROTEINAS 1. DIGESTION DE LAS PROTEINAS: ETAPAS: Física Química Digestión enzimática: Luminal Superficie Intracitosólica 2 Cocción

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    14-Apr-2015

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  • METABOLISMO DE LAS PROTEINAS 1
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  • DIGESTION DE LAS PROTEINAS: ETAPAS: Fsica Qumica Digestin enzimtica: Luminal Superficie Intracitoslica 2 Coccin y masticacin Rompen estructura terciara y cuaternaria
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  • FASES DE LA SECRECIN GSTRICA Raqudeo A 3
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  • FASES DE LA SECRECIN GSTRICA B 4
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  • DIGESTION DE PROTEINAS: DIGESTION DE PROTEINAS: GASTRINA: Sntesis: clulas G; estmago Estmulos: distensin mecnica del antro gstrico; actividad vagal; comidas proteicas; elevacin del pH de la mucosa Accin: aumento de la secrecin de cido clorhdrico; accin trfica gstrica 6
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  • Mecanismos estimulantes de la secrecin de hidrogeniones por las clulas parietales 7
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  • ETAPAS DIGESTIVAS: Se realizan en tres cavidades: CAVIDAD BUCAL: Se produce la masticacin, que al reducir los alimentos a partculas ms pequeas, facilita su posterior degradacin enzimtica. CAVIDAD GSTRICA: GASTRINA ACIDO CLOHIDRICOPEPSINA CAVIDAD INTESTINAL: Enzimas pancreticas TRIPSINA, QUIMOTRIPSINA, ELASTASA (ENDOPEPTIDASAS) CARBOXIPEPTIDASAS A y B, (EXOPEPTIDASAS) Enzimas entricas AMINOPEPTIDASAS, DI Y TRIPEPTIDASAS (EXOPEPTIDASAS) ENTEROQUINASA (ENDOPEPTIDASA) DIGESTION DE PROTEINAS DIGESTION DE PROTEINAS: 8
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  • PRINCIPALES ENZIMAS QUE ACTAN SOBRE LAS PROTEINAS Enzima PepsinaTripsinaQuimiotripsinaElastasaCarboxipeptidasa A y B Amino-Oligo- Peptidasa S ntesis C lulas principales g stricas P ncreas ex crino Ribete en cepillo Origen Mucosa g stricaP ncreas Intestino delgado Sustratos PROTEINAS DE LA DIETA (uniones pept dicas alejadas de los extremos) PROTEINAS Y PEPTIDOSPOLIPEPTIDOS EN EL EXTREMO CARBOXILO LIBRE POLIPEPTIDOS EN EL EXTREMO AMINO LIBRE Productos PEPTIDOS Y OLIGOPEPTIDOS POLIPEPTIDOS Y DIPEPTIDOSAMINOACIDOS LIBRES Car cter ENDOPEPTIDAS A (ASP- Enz) ENDOPEPTIDASAEXOPEPTIDASAS Enlace susceptible AA AROMATICOS (triptofano, fenilalanina y tirosina) CARBOXILO DE AA DIAMINADOS (lisina y arginina) CARBOXILO DE AA AROMATICOS (tirosina, triptofano o fenilalanina) AA PEQUE OS (alanina) A:AROMATICOS B: BASICOS LEUCINA pH ptimo 1-38 Zim geno PEPSINOGENOTRIPSINOGENOQUIMIOTRIP- SIN GENO PROELASTASAPROCARBOXI- PEPTIDASAS PROAMINO- PEPTIDASAS Acivaci n pH BAJO; AUTOCATALISIS ENTEROQUINASA INTESTINAL (pH 5-6); AUTOCATALISIS (pH=8) TRIPSINA 9
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  • Mecanismos de absorcin de aminocidos y pptidos 1.TRANSPORTE PASIVO: Difusin facilitada 2. TRANSPORTE ACTIVO: En cotransporte con Na y dependiente de la actividad de la Bomba Na+, K+ / ATPasa 3.Transportador PEPT1 de membrana apical; dipptidos y tripptidos Mecanismo de cotransporte; Protn/pptido 10
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  • BALANCE NITROGENADO: BALANCE NITROGENADO: 11 INGRESOSEGRESOS NITROGENO Ingesta Orina Heces Sudor BN = INGESTA DE N - ELIMINACION
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  • BALANCE NITROGENADO POSITIVO: 1.Nios en crecimiento 2.Embarazo 3.Lactancia 4.Desarrollo muscular en atletas 5.Recuperacin de lesiones, ciruga y desnutricin 12
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  • BALANCE NITROGENADO NEGATIVO: 1.Ancianos 2.Estrs emocional y quirrgico 3.Insuficientes renales 4.Desnutricin calrico-proteica 5.Invlidos postrados 6.Proceso febril severo 7.Diabetes no controlada 8.Programas para reduccin de peso 13
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  • METABOLISMO DE LAS PROTEINAS: PROTEINA CORPORAL Degradacin Reutilizacin (400g/da) para la sntesis de protena nueva (75%) AMINOACIDOS Sntesis de compuestos con diferentes funciones, gluconeognesis y cetognesis(25%) 14
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  • ORIGENUTILIZACION Absorcin en intestino Degradacin de protenas Sntesis de aminocidos Sntesis de protenas Sntesis de Compuestos no nitrogenados Produccin de Energa NH 3 Urea cetocidos glucosa Cuerpos cetnicos AMINOACIDOS 15
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  • SNTESIS DE AMINOCIDOS Asimilacin de amonio Transaminacin Modificacin de esqueletos de C de aminocidos ya existentes 16
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  • DESTINO DEL GRUPO AMINO DE AA: TRANSDESAMINACION Sntesis de GLUTAMATO Sntesis de L-ALANINA Sntesis de L-GLUTAMINA Sntesis de UREA 17
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  • Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan en reacciones de transaminacion con piruvato, oxalacetato o cetoglutarato. a.a(1)+ cetocido(2) a.a(2)+ cetocido (1) cetoglutarato glutamato oxalacetato aspartato piruvato alanina A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con cetoglutarato, obtenindose glutamato como producto 18 TRANSAMINACION Transferencia del grupo -amino al -cetocido
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  • Ej. Transferencia del grupo -amino al - cetoglutarato para formar glutamato El aa1 se convierte en cetocido1 y el cetocido2 aceptor del grupo amina en el aminocido2 correspondiente. Es comn que el cetocido sea el cetoglutarato 19
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  • Aspartato Aminotransferasa AST o GOT Aspartato + -CetoglutaratoOxalacetato + Glutamato Alanina Aminotransferasa ALT o GPT Alanina + -Cetoglutarato Piruvato + Glutamato TRANSAMINASAS: TRANSAMINASAS: Reacciones catalizadas por transaminasas o aminotransferasas. Utilizan como coenzima piridoxal fosfato. 20
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  • TRANSAMINASAS: TRANSAMINASAS: CARACTERISTICAS GENERALES: Redistribuyen el grupo amino de los aminocidos de la dieta para adecuarlos a las necesidades del organismo; Catalizan la transferencia de un grupo -amino desde un aminocido hasta el carbono de un cetocido; Dirigen los grupos aminos hacia el glutamato, que es el nico aminocido que se puede desaminar oxidativamente; Son inducidas por los crticoesteroides Se producen en todos los tejidos, pero principalmente en el hgado. 21
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  • TRANSAMINASAS USADAS PARA DIAGNSTICO El tipo enzima elevada en plasma indica el rgano afectado Transaminasa glutmico pirvico ALT HGADO Transaminasa glutmico oxalactico AST CORAZN 22
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  • LA TRANSAMINACIN ES MUY IMPORTANTE PARA: La sntesis de aminocidos no esenciales. La degradacin de la mayora de los aminocidos. Intercambio de grupos amino entre molculas que no son aminocidos. 23
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  • DESAMINACIN El grupo amino del glutamato, puede ser separado por desaminacion oxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD + y NADP + como coenzimas. Se forma cetoglutarato y NH 3 La mayora del NH 3 producido en el organismo se genera por esta reaccin A pH fisiolgico el NH 3 capta un H + y se convierte en in NH 4 + 24
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  • La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondrial. Es una enzima alostrica activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP. Cuando el nivel de ADP o GDP en la clula es alto, se activa la enzima y la produccin de cetoglutarato, alimentar el ciclo de Krebs y se generar ATP 25
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  • Protena -Aminocidos -Cetocidos -Cetoglutarato Glutamato NH 4 Aspartato Urea Oxalacetato -Cetoglutarato NAD(P) NAD(P)H -Cetoglutarato TRANSAMINASAS GLUTAMATO DESHIDROGENASA ASPARTATO DESHIDROGENASA DESAMINACION OXIDATIVA Mitocondria GTP ( - ) ADP ( + ) 26
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  • La alanina transporta amonio desde el msculo hasta el hgado La alanina sirve como un transportador de amonio y del esqueleto carbonado del piruvato desde el msculo al hgado. El amonio es excretado y el piruvato es utilizado para producir glucosa, la cual regresa al msculo. Sntesis de L-ALANINA 27
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  • La glutamina transporta temporariamente amonio en sangre. Por accin de la glutaminasa se hidroliza a glutamato y amonio en Rin, hepatocitos y otras clulas. Sntesis de L-GLUTAMINA 28
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  • TRANSPORTE Y DESTINO DEL AMONACO La mayora de los tejidos Hgado Msculo Ciclo de la Glucosa Alanina Glutamato Glutamina Glutamina sintetasa Glutamato Glutamina Aminocidos Glutamato deshidrogenasa AlaninaPiruvato Glucosa AlaninaPiruvato Glutaminasa 29
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  • Se sintetiza en el hgado por las enzimas del ciclo de la urea. Luego es secretada al torrente sanguneo y filtrada en los riones para excretarse en la orina. Los 2 tomos de nitrgeno son aportados por el aspartato y el amonio. Los tomos de carbono, provienen del cido carbnico. En el ciclo intervienen 5 reacciones (2 mitocondriales y 3 citoslicas). Consume 4 molculas fosfato de alta energa UREA 30
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  • CICLO DE LA UREA Comprende las siguientes reacciones: 1. Sntesis de carbamil fosfato 2. Sntesis de citrulina 3. Sntesis de argininsuccinato 4. Ruptura de argininsuccinato 5. Hidrlisis de arginina 31
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  • SINTESIS DE CARBAMOIL FOSFATO: CO 2 + NH 3 + Carbamoil fosfato 32 CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA 1 (CPS 1) Transdesa- minacin CK Mitocondria heptica 2ATP 2 ADP + Pi Mg 2+ N-acetil- glutamato
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  • El grupo amino proveniente de la desaminacin oxidativa del glutamato en la mitocondria, y el CO3H- de las oxidaciones biolgicas, forman un compuesto inestable, el Carbamil fosfato Translocasas 33
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  • BALANCE ENERGETICO: NH3 + CO 2 + 3 ATP + H 2 O + Aspartato UREA + 2 ADP + 2 Pi + AMP + PPi + Fumarato 34 SINTESIS DE LA UREA SINTESIS DE LA UREA: CO 2 del Krebs O C NH 2 NH 2 ASPARTATO UREA EN SANGRE: 20