Untersuchungen über den Keratinabbau durch den Dermatophyten Microsporum gypseum

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    03-Oct-2016

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<ul><li><p>mykosen 14 (7) : 363 (1971) Eingegangen am 27. Juli 1970 </p><p>~ Dissertation </p><p>Aus dern Institut fur Biologie der medizinischen Fakultat der Palackf Universitat, Olomouc (Tschechoslowakei) </p><p>(Direktor: Doz. Dr. M. HEITMANEX, Dsc) </p><p>Untersuchungen uber den Keratinabbau durch den Dermatophyten Microsporum gypseum </p><p>Studie o rozkladu keratinu dermatofytem Microsporum gypseum (Referat) </p><p>J. KUNERT </p><p>Der Autor untersuchte mit Hilfe von physiologischen, topochemischen, biochemischen und enzymologischen Methoden den Keratinabbau in vitro. </p><p>Im ersten Teil der Arbeit wurde der Abbau der menschlichen Haare histochemisch ver- folgt (Naheres s. Mykosen 11 : 11-18 und 153-162, 1968). In der Umgebung der das Haar durchwachsenden Hyphen zeigten sich deutliche Veranderungen in der Reaktivitat der Proteinkomponenten. Durch die Spaltung der Peptidbindungen wurden zahlreiche Carboxylgruppen freigesetzt, die Menge der Aminogruppen wurde derngegeniiber durch starke Desaminierung gesenkt. In den zersetzten Haarteilen wurden auch freie Sulfhydryl- gruppen nachgewiesen, was auf die Spaltung der Disulfidbriicken deutet. Chemische Ver- anderungen der Haarstruktur erfolgten nur nahe den wachsenden Hyphen. </p><p>Der zweite Teil der Dissertation befai3t sich naher mit den Bedingungen des Keratin- abbaues im fliissigen Medium (s. Derm. Mschr. 156 : 951-957, 1970). Es wurde besonders der Einflui3 der Kultivierungsart, der Temperatur, des pH, der Zusammensetzung des Mediums und der Substrat- und Inokulummenge verfolgt. Es wurde festgestellt, dai3 die Abbaugeschwindigkeit vor allem vom Luflzutritt abhangig ist. Der Haarbefall wurde auch durch die Phosphationen stimuliert. In Pufferlosungen im pH-Bereich von etwa 6 bis 9 war der Abbau gleich intensiv. Unter annahernd optimalen Bedingungen ver- brauchte der Pilz bis 30 X des Substrats in 14 Tagen. </p><p>Der Verlauf des Haarabbaues wurde dann angehend in einer submersen Kultur mit periodischem Mediumwechsel verfolgt (die Ergebnisse werden in den Mykosen veroffent- licht werden). Die Aufmerksamkeit wurde dabei hauptsachlich den proteolytischen Ekto- enzymen und den loslichen Produkten der Keratinolyse gewidmet. Die Ergebnisse bestati- gen die Anwesenheit im Kulturfiltrat von mehreren Proteinasen mit abweichender Spezi- fitat. Die Hauptprodukte der Keratinolyse im Medium waren die Peptide; der Anteil der Aminosauren und echten Proteine war klein. </p><p>Das letzte Kapitel befai3t sich mit den proteolytischen und keratinolytischen Ekto- enzymen, die beim Wachstum auf Keratinen gebildet werden. Die Kulturfiltrate spalteten intensiv eine ganze Reihe von loslichen Proteinen, einschliei3lich der loslichen Derivate des Keratins. Die pH-Optima lagen in der Nahe des Neutralpunktes. </p><p>Die Kulturfiltrate setzten auch aus dem pulverisierten Keratin losliche Produkte frei; die SO gemessene Aktivitat unterschied sich in ihren Eigenschaften von den Aktivitaten auf loslichen Proteinen. Die Enzyme des Filtrats iibertrafen in der Wirkung auf Keratin auch starke Trypsinlosungen. Weitere Untersuchungen zeigten aber, dai3 auch diese En- zyme in ihrer Wirkung begrenzt sind. Auch bei einer wiederholten Behandlung desselben Substrats verdauten sie hochstens etwa 10 % des Haarstaubs, was dem angegebenen Gehalt des Haares an Nichtkerationen entspricht. Vollig aufgelost wurden nur die Oxydations- und Reduktionsprodukte des Keratins, deren Disulfidbindungen gespalten waren. </p><p>Unter den Ektoproteinasen des untersuchten Stammes wurde also keine spezifise Keratinase gefunden. Die proteolytischen Enzyme stellen wahrscheinlich nur einen Teil des gesamten keratinolytischen Komplexes des Pilzes dar. </p></li></ul>