Proteinas 2nico

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    18-Jul-2015

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Diapositiva 1

PROTENASaminocidosUna de las mltiples funciones de los aminocidos en las clulas vivientes es la de servir como unidades monmeras a partir de las cuales se sinteticen cadenas polipeptdicas de protenas.

La mayora de las protenas contienen en proporciones diferentes, los mismos 20 L-alfa-aminocidos.

Aminocidos EsencialesAminocidos No EsencialesValina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptfano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) Metionina (Met) Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cistena (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) cido asprtico (Asp) cido glutmico (Glu) Son en nmero de 20, pero adems se puede mencionar a la Selenocistena y la Pirrolisina pero an no clasificadosLos aminocidos contienen grupos funcionales amino y carboxilo. En un alfa-aminocido, ambos estn unidos al mismo tomo de carbono.

En las protenas slo existenL-alfa-aminocidosLos aminocidos pueden tener carganeta positiva, negativa o cero

Estructura ionicamente correcta para un aminocido a pH fisiolgico o cerca de el (A). La estructura sin carga que se muestra en (B) no puede existir a ningn pH, pero es posible usarla por conveniencia cuando se describe la qumica de los aminocidos.L alfa aminocidos presentes en las protenasCon cadenas laterales alifticasGlicinaGli (G)AlaninaAla (A)ValinaVal (V)LeucinaLeu(L)IsoleucinaIle (I)Con cadenas laterales que contienen azufreCistenaCis (C)MetioninaMet (M)

Con cadenas laterales que tienen grupo hidroxiloSerinaSer (S)TreoninaTre (T)TirosinaTir (Y)

Con cadenas laterales con contienen grupos cidos o sus amidascido asprticoAsp (D)AsparaginaAsn (A)cido GlutmicoGlu (E) GlutaminaGln(Q)Con cadenas laterales con contienen grupos bsicosArgininaArg (R)LisinaLis (K)HistidinaHis (H)

Con cadenas laterales con contienen anillos aromticosHisitidinaHis (H)FenilalaninaFen (F)TirosinaTir (Y)TriptfanoTri (W)IminocidosProlinaPro (P)

Clasificacin l-alfa aminocidosHidrfobosHidroflicosAlaninaAcido AsprticoHistidinaFenilalaninacido glutmicoLisinaIsoleucinaArgininaSerinaMetioninaAsparaginaTreoninaProlinaCistenaTirosinaGlicinaTriptfanoGlutaminaValinapptidosLa polimerizacin de los L-alfa-aminocidos por enlaces peptdicos constituye el marco estructural para las protenas.

Las estructuras pepitdicas se escriben con el residuo amino-terminal (el residuo con un grupo de alfa amino libre) a la izquierda y con el residuo carboxilo terminal (el residuo con un grupo alfa carboxiIo libre) a la derecha. Este pptido tiene un solo grupo alfa amino libre y un solo grupo alfa carboxilo libre.

SECUENCIAS PRIMARIA DE LOS PPTIDOSLa mutacin del DNA que altera codones puede producir la insercin de grupos aminoacilo inapropiados en un polipptido o protena.Las clulas animales, vegetales y bacterianas contienen diversos polipptidos de peso molecular bajo (3 a 100 residuos aminoacilos) que tienen actividad fisiolgica importante.

Son las molculas ms complejas y se encuentran en los seres vivos pero a la vez desempean un papel fundamental para la vida.El nombre protena proviene de la palabragriega "proteios", que significa "primario", por la cantidad de formas que pueden tomar.Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por contener nitrgeno en su composicin, aproximadamente un 16%.Qumicamente son polmetros de elevada masa molecular cuyos monmeros son los aminocidos. Hay 20 aminocidos diferentes las cuales las constituyen.

12Cmo Se forman las protenas?Las protenas se forman por medio de reaccionan qumicas de condensacin de los aminocidos. En estas reacciones cada par de aminocidos se une, eliminando una molcula de agua. El enlace que se establece se denomina: enlace peptdico.

protenasHOLOPROTENASHETEROPROTENASFIBROSASGLOBULARESCOLGENOQUERATINAELASTINAFIBROINAALBMINAGLOBULINASHISTONASENZIMASMucinasAnticoagulantesGlucoprotena A y B Globulinas Globulinas GlobulinasGLUCOPROTENASFOSFOPROTENASLIPOPROTENASCROMOPROTENASOvoalbminaSeroalbminaLactoalbminaVitelinasCaseinaHemoglobinasHemocioninasCitocromosHDL. LDL, VLDLESTRUCTURA DE LAS PROTEINASTIPO DE ESTRUCTURACARACTERISTICASREPRESENTACION GRAFICAPRIMARIAEst representada por la sucesin lineal de aminocidos que forman la cadena peptdico y por lo tanto indica qu aminocidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.SECUNDARIAEs la direccin de los aminocidos que componen una protena. Hay dos tipos fundamentales: la hlice y la hoja plegada. TERCIARIASe origina cuando la atraccin entre los grupos que se encuentran en la hlice obliga a que la molcula se enrolle sobre si misma a manera de ovillo .Existen dos tipos: globular y fibrosa.CUATERNARIASe origina por la unin, mediante enlaces dbiles, de varias cadenas poli peptdicas, idnticas o no, lo que origina un complejo proteico ejm: colgeno, la queratina y la hemoglobina.

15Albuminas: son solubles en el agua .Cuando se calientan coagulan; es decir, se sodifican .Junto con las globulinas, constituyen la mayor parte del protoplasma de las clulas animales y vegetales.Ejm: la clara del huevo.

Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones inicas. Por ejemplo, el fibringeno que produce la coagulacin de la sangre y los anticuerpos que nos protegen de las enfermedades.

Colgenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartlagos, y en general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullicin prolongada se transforman en otras protenas solubles, como la gelatina y la cola.

Elastinas: Constituyen los tejidos elsticos de las arterias y tendones. Se diferencian de los colgenos en que no se transforman en gelatina.

Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uas y cascos de los animales.Protenas ms frecuentes

albminaLa albmina es una protena que se encuentra en gran proporcin en el plasma sanguneo, siendo la principal protena de la sangre, y una de las ms abundantes en el ser humano. Es sintetizada en el hgado.insulina

La insulina es un polipptido formado por 51 residuos de aminocidos y fue la primera estructura primaria de protena que se determin y la primera protena sintetizada. inmunoglobulinas

Las inmunoglobulinas son glicoproteinas que actuan como anticuerpos. Pueden encontrarse circulando en sangre, en las secreciones o unidas a la superficie de las membranas de los linfocitos B.

IgGIgMIgAIgDIgESe encuentra en lgrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos intestinal y digestivo.Interviene en la respuesta inmune protectora contra parsitosEs una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Su presencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia a estos linfocitos. Est practicamente ausente en el suero. Es la inmunoglobulina ms abundante en el plasma, es monomrica y es producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias a antgenos timodependientes. Esta inmunoglobulina atraviesa la placenta confiriendo proteccin al feto durante el embarazo.Secretada principalmente en respuestas humorales primarias timodependientes y en respuestas timoindependientes. Es de baja afinidad pero presenta gran avidez por antgenos multivalentes especialmente bacterianos. chaperonesLas protenas chaperonas son un conjunto de protenas presentes en todas las clulas, muchas de las cuales son protenas de choque trmico, cuya funcin es la de ayudar al plegamiento de otras protenas recin formadas en la sntesis de protenas.

mioglobinaLa mioglobina es una protena de los msculos esqueltico y cardiaco. Cuando usted hace ejercicio, los msculos consumen el oxgeno disponible. La mioglobina tiene oxgeno fijado a ella, lo cual brinda oxgeno extra para que el msculo mantenga un nivel de actividad alto durante un perodo de tiempo mayor.

Bajo condiciones de escasez (por ejemplo,en el ejercicio extenuante), el oxigeno almacenado se libera para usarse en las mitocondrias musculares para la sntesis de ATP dependiente de oxgeno.oximioglobina

GRUPO HEMCuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo tomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxgeno.

hemoglobinaLos carbonos de los anillos pirrolicos y de los puentes de metileno son coplanares y el tomo de hierro (Fe2+) esta casi en el misma plano.

Efecto bohrEl bixido de carbono generado en los tejidos perifricos se combina con el agua para formar cido carbnico el cual se disocia en iones bicarbonato y protones. La hemoglobina desoxigenada acta como un amortiguador al fijar protones y liberarlos en los pulmones.TIPOS DE HEMOGLOBINAHB AHB A1HB FHB sMETALOHEMOGLOBINACARBOXIHEMOGLOBINAOXIHEMOGLOBINACARBAMINOHEMOGLOBINAHemoglobina glicosiladaUna HbA 1c elevada, que indica control deficiente de la glucosa sangunea, puede guiar al mdico en la seleccin del tratamiento apropiado (por ejemplo, un control ms riguroso de la alimentacin o una dosificacin mayor de insulina).Cuando la glucosa sangunea entra a los eritrocitos, la hemoglobina es glucosilada de manera no enzimtica y su hidroxilo anomrico deriva los grupos amino presentes en los residuos lisil y en las terminales amino.La fraccin de hemoglobina glucosilada, normalmente alrededor de 5%, es proporcional a la concentracin de glucosa en la sangre. Por tanto, la medicin de HbA1c proporciona informacin til para el manejo de la diabetes sacarina.

PrinUn prin es una protena patgena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento. La definicin cientfica dice que un prin es la forma alterada de una protena celular funcional (PrP en mamferos), que ha perdido su funcin normal, pero que ha adquirido la capacidad de transformar la forma normal en patolgica.

ENCEFALOPATA ESPONGIFORMESINSOMNIO FAMILIAR FATALFUNCIONES

29FUNCIN ENZIMTICA

Las protenas con funcin enzimtica son las mas numerosa y especializadas , actan como biocatalizadores d