Las proteinas. Clasificacion de las proteinas

  • Published on
    13-Jun-2015

  • View
    7.474

  • Download
    11

Embed Size (px)

Transcript

  • 1. Son constituyentes esenciales de todo los organismos, las protenas son los componentes estructurales principales del musculo, el tejido conjuntivo, las plumas, las uas y el pelo y participan en funciones tan diversas como la regulacin metablica, el transporte, la defensa y la catlisis.

2. Contienen principalmente grupos hidrocarbonados. El termino neutro se utiliza debido a que estos grupos R no llevan cargas ni positivas ni negativas. En este grupo se encuentra dos tipos de cadenas R hidrocarbonadas: aromticas(contienen estructuras cclicas que constituyen una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades nicas) y aliftico(que no son aromticos). 3. Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrogeno, interaccionan fcilmente con el agua(amantes del agua). AMINOCIDOS CIDOS: Dos aminocidos estndar poseen cadenas laterales con grupos carboxilos. 4. Son aminocidos que llevan una carga positiva. Por lo tanto, pueden formar enlaces inicos con los aminocidos cidos.(-NH3) 5. 1.-catalisis: las enzimas son protenas que dirigen y aceleran miles de reacciones bioqumicas en procesos como la digestin, la captura de energa y la biosntesis. 2.-estructural: algunas protenas proporcionan proteccin y sostn. suelen tener propiedades muy especializadas.(colgeno, elastina, fibrina) 6. 3.-movimiento: las protenas participan en todos los movimientos celulares.(la actina y la tubulina forman el citoesqueleto. 4.-defensa:una extensa variedad de protenas son protectoras. La queratina- proteina que se encuentra en las clulas de la piel y ayudan a proteger al organismo contra los daos mecnicos y qumicos. Las protenas de coagulacin de la sangre ,fibringeno y trombina que impiden la perdida de sangre cuando los vasos sanguneos se lesionan, las inmunoglobulinas( o anticuerpos). 5.-regulacion: la unin de una molcula hormonal con un factor de crecimiento a receptores de clulas diana modifica la funcin molecular. 7. 6.-transporte: muchas protenas actan como molculas transportadoras de molculas o iones a travs de las membranas o entre las clulas. ATPasa, el transportador de glucosa, la hemoglobina, y las lipoproteinas. 7.-almacenamiento: determinadas protenas actan como reserva de nutrientes esenciales. Por ejemplo, durante el desarrollo de la ovoalbmina de los huevos de las aves y la casena de la leche de los mamferos son fuentes abundantes de nitrgeno orgnico. 8.-respuesta a las agresiones: la capacidad de los seres vivos para sobrevivir a diversos agresores abiticos por determinadas protenas. El citocromo P450 un grupo diverso de enzimas que se encuentran en los animales y plantas que normalmente convierten a un gran numero de contaminantes orgnicos txicos en derivados menos txicos. 8. Las protenas son molculas extraordinariamente complejas. Los bioqumicos han diferenciado varios niveles en la organizacin estructural de las protenas. La estructura primaria , la secuencia de aminocidos esta especificada por la informacin gentica. Al plegarse la cadena polipeptidica se forman determinadas disposiciones localizadas de los aminocidos adyacentes que constituyen la es estructura secundaria. La forma tridimensional global que asume un polipeptido se denomina estructura terciaria. Las protenas que constan de dos o mas cadenas polipeptidicas se dice que tiene estructura cuaternaria. 9. Cada polipeptido tiene una secuencia de aminocidos especifica. Las interacciones entre los residuos de aminocidos determina la estructura tridimensional de la protena. Las comparaciones de secuencia de polipptidos y funciones semejantes se dicen que son homlogas. Los residuos de aminocidos que son idnticos en las protenas homlogas, que se denominan invariables, se supone que son esenciales para la funcin de la protena. 10. La estructura secundaria de los polipetidos consta de varios patrones repetidos. Los tipos de estructura secundaria que se observan con mayor frecuencia son la hlice alfa y la lmina plegada beta. Estas estn estabilizadas por enlaces de hidrgeno entres los grupos carbonilo y N-H del esqueleto polipeptidico.(patrones). 11. La hlice alfa: Es una estructura rgida en forma de varilla que se forma cuando una cadena polipeptidica se retuerce en una conformacin helicoidal a derechas. Se forman enlaces de hidrogeno entre el grupo N-H de cada aminocido y el grupo carbonilo del aminocido que se encuentra cuatro residuos mas adelante.(54nm) Los grupos R de los aminocidos se extienden hacia afuera de la hlice 12. Lmina plegada beta: se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de cadenas polipeptidicas. Cada segmento individual se denimina una cadena beta. En lugar de estar enrollada cada cadena b, se encuentran extendidas. Estn estabilizadas por enlaces de hidrogeno que forma entre los grupos N-H y carbonilo del esqueleto polipeptidico de cadenas adyacentes. Hay dos tipos de laminas plegadas. PARALELAS: las cadenas polipeptidicas estn colocadas hacia la misma direccin. ANTIPARALELAS: van en direcciones opuestas. son mas estables que las primeras debido a que forman enlaces de hidrogeno totalmente colineales. En ocasiones se observan combinadas. Muchas protenas globulares contienen combinaciones de estructuras hlice y laminar, estos patrones se denominan estructuras supersecundarias. 13. Seala las conformaciones tridimensionales nicas que asumen las protenas globulares al plegarse en sus estructuras nativas. Se produce como consecuencia de las interacciones entre las cadenas laterales en su estructura primaria. Caractersticas importantes: Muchos polipeptidos se pliegan de forma que los residuos de aminocidos distantes en la estructura primaria quedan cerca. Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la cadena polipeptidica, las protenas globulares son compactas. Durante este proceso las partculas de agua quedan excluidas den interior de la proteina permitiendo la interaccin entre los grupos polares y no polares. Las protenas globulares grandes( es decir aquellas con mas de 200 residuos de aminocidos suelen tener varias unidades compactas denominadas dominios . Los dominios son segmentos estructuralemente independientes que poseen funciones especificas. 14. la estructura terciaria se estabiliza por las interacciones siguientes: INTERACCIONES HIDRFOBAS: al plegarse un polipeptido, los grupos R hidrocarbonados se acercan debido a que son excluidos del agua.(entropia) INTERACCIONES ELECTROSTTICAS: se produce entre los grupos ionicos de carga opuesta.denominados puentes salinos. ENLACES DE HIDRGENO: se forman un numero significativo de enlaces de hidrogeno dentro del interior de una proteina y sobre su superficie. Adems de formar enlaces de hidrogeno entre ellas, las cadenas laterales polares de los aminocidos pueden interaccionar con el agua o con el esqueleto poli peptdico. De nuevo el agua impide la formacin de enlaces de hidrogeno con otra especies. ENLACES COVALENTES: las uniones covalentes se crean por reacciones qumicas que alteran la estructura del polipeptido durante su sntesis o posteriormente. Los enlaces covalentes ms destacados en la estructura terciaria son los puentes de disulfuro. 15. estn formadas por varias cadenas polipepticas. las protenas con varias subunidades en las que algunas o todas sus subunidades son idnticas se denominan oligmeros. parece haber varias razones para que existan protenas con grandes subunidades. La sntesis de subunidades aisladas es ms eficaz que aumentar sustancialmente la longitud de una nica cadena polipeptidica. En los complejos supramoleculares, como las fibras de colgeno, la sustitucin de componentes ms pequeos gastados o daados puede realizarse de manera ms eficaz. Las interacciones complejas de varias subunidades sirven para regular la funcin biolgica de una proteina. 16. Proteinas de origen vegetal: Glutelinas y prolaminas: las contienen los vegetales, especialmente los cereales. Gluteina en el trigo, ordeina en la cebada, gliadina en el trigo y el centeno, etc. 17. Las protenas pueden clasificarse en dos grandes grupos. Simples: son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) slo dan lugar o producen aminocidos. Albumina: protenas solubles en agua tienen carcter acido y pertenecen al grupo de las protenas globulares. Y se les asigna nombres segn su origen: ovoalbmina, lacto albmina, etc. Globulinas: son insolubles en agua pura se disuelven en soluciones salinas diluidas, menos hidrfilas que las albminas, suelen estar integradas por largas cadenas polipeptidicas, se encuentran tambin en la clara de hueva. Glutidinas y gliadinas: se encuentran principalemente en los granos de cereales y constituyen aproximadamente la mitad de la total de las protenas. Histonas: fuertemente bsicas contienen alta proporcin 18. En estas molculas se asocia una protena simple y otro tipo de compuesto, se llama apoproteina a la porcin proteica mientras que al otro se le conoce como grupo prosttico. Nucleoprotenas: la porcin proteica esta representada por una protena simple fuertemente bsica del tipo histona unido al grupo prosttico por enlaces tipo salino este grupo esta compuesto por cidos nuclecos Cromoproteinas: Estn formadas por una protena simple asociadas a un grupo prosttico coloreado. En este grupo se encuentran molculas de gran importancia como: , que participan en proceso de oxidoreduccin Glicoproteinas: son proteinas unidas a hidratos de carbono estos pueden ser mono,oligo o polisacaridos fijados a uno o muchos sitios de la cadena polipeptida por enlaces tipo Nglucosidicos Fosfoproteinas: casena de la leche y vitelina de la yema de huevo son fosfoprotenas importantes que actan como reservorio de fosfato por otra parte la unin covalente reversible de grupos fosforilo al hidroxilo de restos de serina, treonina o tirosina constituye un mecanismo de regulacin de muchas protenas. 19. Fosfoproteinas: casena de la leche y vitelina de la yema de huevo son fosfoprotenas importa